【前沿进展】你的多次跨膜靶点蛋白已实现“全长”自由

跨膜蛋白是嵌入细胞膜磷脂双分子层中实现细胞内外跨越的一类蛋白，跨膜区域的相互作用是连接膜外环境与细胞内环境的重要渠道，以此来执行各种激活和应答反应实现信号转导，调控细胞内外的形态和功能上的改变。许多人类疾病或许都与异常的跨膜蛋白功能有关，跨膜蛋白的多功能性使它们成为理想的药物作用靶点，包括四次跨膜蛋白CD20、Claudin18.2，五次跨膜蛋白CD133，七次跨膜蛋白GPRC5D、CCR5、CCR8。

多次跨膜蛋白结构复杂，具有多个疏水跨膜区，往往在宿主细胞中表达水平极低，制备困难，对蛋白表达生产平台技术要求极高。无论采用何种抗体分离技术，制备具有天然构象、完整活性的跨膜蛋白抗原对于成功分离具有治疗功能的跨膜蛋白抗体至关重要，已成为亟需解决的难题。尽管如此，科学家们仍不断努力通过多种策略来制备合适的多次跨膜蛋白抗原。以下对常见的不同抗原类型进行了对比汇总：

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参考文献：

[1]The role of CD133 in cancer: a concise review: Glumac and LeBeau Clin TransMed (2018) 7:18

[2]Structural and Molecular Interactions of CCR5 Inhibitors with CCR5*: JOURNALOF BIOLOGICAL CHEMISTRY（2006），12688–12698.

[3]Role of Conserved Disulfide Bridges and Aromatic Residues in Extracellular Loop2 of Chemokine Receptor CCR8 for Chemokine and Small Molecule Binding*：JOURNALOF BIOLOGICAL CHEMISTRY（2016），16208–16220

[4]Structure of CD20 in complex with the therapeutic monoclonal antibodyrituximab: Science (2020), 1224–1230.

[5]Membrane Protein Stabilization Strategies for Structural andFunctional Studies. Membranes 2021, 11, 155.

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